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Dimetallzentren in Proteinen

Quanten- und molekularmechanische Rechnungen und nukleare inelastische Streuung an carboxylatverbrückten FeFe- und MnFe-Zentren in Proteinen
1. Aufl. 2018

von: Jennifer Marx
42,99 €
Verlag:	Spektrum Akademischer Verlag bei Elsevier
Format:	PDF
Veröffentl.:	22.01.2018
ISBN/EAN:	9783658208073
Sprache:	deutsch

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Beschreibungen

Titelbeschreibung

<div><div>Jennifer Marx untersucht die aktiven Zentren der R2-Proteine aus <i>Escherichia coli</i>, <i>Saccharopolyspora erythraea </i>und <i>Geobacillus kaustophilus </i>und diskutiert die spektroskopischen Unterschiede der Ia, Ic und der R2-artigen Gruppe der Ribonukleotidreduktasen. Sie zeigt, dass sich deren Schwingungseigenschaften bei der nuklearen inelastischen Streuung (NIS) in Abhängigkeit von den gebundenen Metallen unterscheiden. Außerdem können die für die unterschiedliche Metallbesetzung empfindlichen Bereiche der partiellen vibronischen Zustandsdichte von Eisen identifiziert werden. Um die Schwingungseigenschaften im niederfrequenten Bereich besser zu verstehen, berechnet die Autorin ein Modell des gesamten Proteins in Wasser.<br/></div><div><br/></div></div>

Inhaltsverzeichnis

<div>R2a aus Escherichia coli.- R2c aus Saccharopolyspora erythraea.- R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus.- Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung.- Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.</div><div><br/></div>

Autorenportrait

<div>Jennifer Marx promovierte in der Arbeitsgruppe für medizinische Physik und Biophysik an der Technischen Universität Kaiserslautern. </div><div><br/></div>

Back cover copy

<div>Jennifer Marx untersucht die aktiven Zentren der R2-Proteine aus <i>Escherichia coli</i>, <i>Saccharopolyspora erythraea </i>und <i>Geobacillus kaustophilus </i>und diskutiert die spektroskopischen Unterschiede der Ia, Ic und der R2-artigen Gruppe der Ribonukleotidreduktasen. Sie zeigt, dass sich deren Schwingungseigenschaften bei der nuklearen inelastischen Streuung (NIS) in Abhängigkeit von den gebundenen Metallen unterscheiden. Außerdem können die für die unterschiedliche Metallbesetzung empfindlichen Bereiche der partiellen vibronischen Zustandsdichte von Eisen identifiziert werden. Um die Schwingungseigenschaften im niederfrequenten Bereich besser zu verstehen, berechnet die Autorin ein Modell des gesamten Proteins in Wasser.</div><div><br/></div><b>Der Inhalt</b><div><ul><li>R2a aus <i>Escherichia coli</i><br/></li><li>R2c aus <i>Saccharopolyspora erythraea</i><br/></li><li>R2-artige Oxidase aus <i>Geobacillus kaustophilus</i><br/></li><li>Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung<br/></li><li>Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine<br/></li></ul></div><div><br/></div><div><b>Die Zielgruppen</b></div><div><ul><li>Dozierende und Studierende der Biophysik, Physik, Molekularbiologie<br/></li></ul></div><div><br/></div><div><b>Die Autorin </b></div><div>Jennifer Marx promovierte in der Arbeitsgruppe für medizinische Physik und Biophysik an der Technischen Universität Kaiserslautern. </div><div><br/></div>